Jeszcze o kolagenie

Po co człowiekowi kolagen? Bardzo dydaktycznie…

Reklamy

Projekt bez tytułu(12).png

Autor: Jacek Arct

Kolagen – budowa i znaczenie

Łańcuch polipeptydowy w kolagenie zawiera około tysiąca reszt aminokwasowych i skręca się jako nić w helisę, nazywanej  często helisą kolagenową (Parenteau-Bareil i wsp. 2010).

Trzeciorzędowa struktura tego białka nosi nazwę tropokolagenu. Tworzą ją trzy łańcuchy polipeptydowe ułożone równolegle, owijające się jeden wokół drugiego. Skład ilościowy trzech łańcuchów polipeptydowych zależy od rodzaju i wieku tkanki, w której występują (Parenteau-Bareil i wsp. 2010).

Wokół osi helisy jest tak mało miejsca, że tylko małe łańcuchy boczne glicyny mogą do niego pasować (Parenteau-Bareil i wsp. 2010) (Peng i wsp. 2004). Stabilizowana jest przez obecność w łańcuchu proliny i  hydroksyproliny.

Wewnątrzkomórkowa (prekursorowa) postać kolagenu – tzw. prokolagen, różni się od cząsteczki kolagenu pozakomórkowego obecnością dodatkowych fragmentów peptydowych – telopeptydów, zarówno od końca aminowego, jak i karboksylowego. Wytwarzanie kowalencyjnych wiązań poprzecznych nazywa się dojrzewaniem kolagenu. Do tego procesu niezbędny jest kwas askorbinowy (witamina C), Brak kwasu askorbinowego oznacza brak aktywności enzymów, a co za tym idzie, brak dojrzewania kolagenu (Kumar i wsp. 2016). Stąd objawy  awitaminozy C – szkorbutu związane ze skórą i dziąsłami.

Niektóre rodzaje kolagenu (typ I, III, V) tworzą włókna dzięki powstawaniu wiązań krzyżowych między potrójnymi helisami (Kumar i wsp. 2016). Włókna kolagenowe są giętkie, a zarazem bardzo mocne i prawie nie poddają się rozciągnięciu. Dzięki tym właściwościom fizycznym odgrywają ważną mechanicznie rolę w budowie ustroju (Peng i wsp. 2004) (Bochenek i wsp. 2016).

Naturalna struktura kolagenu może ulec zniszczeniu (denaturacji) pod wpływem czynników takich jak podwyższona temperatura, zmiana wartości pH lub duża dawka promieniowania.

W organizmach kręgowców zidentyfikowano co najmniej 29 genetycznie odrębnych typów tego białka składających się z co najmniej 46 różnych łańcuchów polipeptydowych (Shoulders i Raines 2009). Różnią się one składem podjednostkowym, składem i sekwencją aminokwasową, masą cząsteczkową, strukturą przestrzenną a także stopniem hydroksylacji i glikozylacji. Każdy typ kolagenu składa się z trzech łańcuchów polipeptydowych, które mogą być identyczne (typ II i III) lub różne (typy I, IV, V) (Shoulders i Raines 2009)  (Berg i wsp. 2011).

Wśród białek kolagenowych wyróżniamy kolageny tworzące włókna (typ I, II, III, V, XI, XXIV, XXVII), 85% kolagenu w skórze kręgowców to kolagen typu I. Jest on najlepiej poznanym białkiem kolagenowym. W organizmie człowieka kolagen typu I tworzy grube i mocne włókna charakteryzujące się dużą stabilnością cieplną, rozciągliwością i mechaniczną wytrzymałością. W większości narządów, a zwłaszcza w ścięgnach kolagen typu I decyduje o wytrzymałości na rozciąganie.

Włókna tworzące kolagen typu II są dominującym elementem chrząstki szklistej. Jego charakterystyczną cechą jest tworzenie włókien o małej średnicy i dużej sprężystości oraz odporności na obciążenia (Shoulders i Raines 2009).

Kolagen typu III towarzyszy kolagenowi typu I. Obydwa stanowią ważną składową podścieliska łącznotkankowego skóry, utrzymując jej prawidłowe napięcie i nawilżenie. Przeważa w skórze płodu i noworodków oraz w tkance blizn (Broniarczyk – Dyła G., Prusińska – Bratoś M. i in.). Kolagen typu IX towarzyszy kolagenowi typu II. Wchodzą w skład ciała szklistego i chrząstek.  Białka kolagenu typu V, podobnie jak kolagenu typu III, towarzyszą kolagenowi typu I. Jest składnikiem skóry, okostnej, ścięgien, płuc wątroby. Jego funkcje są nadal słabo poznane (Shoulders i Raines 2009).  Kolagen typu IV jest głównym składnikiem błon podstawnych. Białko to jest prawie całkowicie nierozpuszczalne ze względu na liczne wiązania z innymi składnikami błon. Skład podjednostkowy kolagenu tego typu jest bardzo zróżnicowany. Wyróżnia się aż sześć podjednostek typu IV, występujących w różnych, wzajemnych kombinacjach

W organizmie człowieka kolagen pełni głównie funkcje podporowe i kontroluje rozmieszczenie sił wewnętrznych i zewnętrznych działających na ustrój. Jest podstawą biernego narządu ruchu: kości i układu stawowo – więzadłowego (Bochenek i wsp. 2016). Jego główną funkcją jest zapewnienie tkankom wytrzymałości mechanicznej (głównie twardości, sztywności i sprężystości) (Bochenek i wsp. 2016). Duża zawartość kolagenu w kościach i ścięgnach, nadaje tym tkankom cechy stabilności i oporności na urazy. Nieprawidłowości w budowie kolagenu skutkują nadmierną łamliwością kości. Kolagen uczestniczy także w wielu procesach fizjologicznych (Łasiński i wsp. 2008). Cechą charakterystyczną białek kolagenowych jest możliwość wiązania w strukturze dużych ilości wody (Jabłońska-Trypuć i Czerpak op. 2008). Bierze udział w procesach krzepnięcia krwi oraz w procesach regeneracyjnych związanych z gojeniem się ran, tworzeniem blizn i regeneracją kości po złamaniach. Gdy skóra zostaje uszkodzona kolagen jest jednym z czynników potrzebnych do naprawy, płytki krwi łączą się z kolagenem i ulegają adhezji do uszkodzonej powierzchni. Zainicjowane zostaje odkładanie kolagenu w danym miejscu. Jeśli jest go za mało, rana może się nie zamknąć i nie goić poprawnie (Broniarczyk – Dyła G., Prusińska – Bratoś M. i in.) (Gómez-Guillén i wsp. 2011).

Fizjologiczny proces starzenia się skóry polega na postępującym przekształcaniu się kolagenu rozpuszczalnego znajdującego się w młodej tkance do postaci nierozpuszczalnej, na skutek biologicznego procesu starzenia się tkanki łącznej. Obniża się zawartość kolagenu w skórze i wzajemny stosunek kolagenu typu III do I. Zmniejszona liczba cienkich i rozpuszczalnych w wodzie włókien kolagenu typu III powoduje, że skóra traci swoją elastyczność i zdolność pęcznienia (zdolności wiązania wody). Uważa się, że ilość kolagenu obniża się z każdym rokiem o 1%, w szczególności u kobiet (Broniarczyk – Dyła G., Prusińska – Bratoś M. i in.) .

Bibliografia

Berg, Jeremy Mark; Tymoczko, John L.; Stryer, Lubert; Szweykowska-Kulińska, Zofia; Jarmołowski, Artur; Augustyniak, Halina (2011): Biochemia. Wyd. 4 zm., dodr. 1. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN.

Bochenek, Adam; Reicher, Michał; Bilikiewicz, Tadeusz; Hiller, Stanisław; Stołyhwo, Eugenia; Sieńkowski, Eugeniusz i wsp. (2016): Anatomia ogólna. Kości, stawy i więzadła, mięśnie. Wyd. 13-5 dodr. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL (Anatomia człowieka : podręcznik dla studentów medycyny i lekarzy / Adam Bochenek, Michał Reicher, t. 1).

Broniarczyk – Dyła G., Prusińska – Bratoś M. i in.: Działanie na skórę ludzką kolagenu otrzymywanego ze skór ryb słodkowodnych,5106, str. 285 –290. w: Dermatologia Estetyczna 51 (6), s. 285–290.

Gómez-Guillén, M. C.; Giménez, B.; López-Caballero, M. E.; Montero, M. P. (2011): Functional and bioactive properties of collagen and gelatin from alternative sources. A review. w: Food Hydrocolloids 25 (8), s. 1813–1827. DOI: 10.1016/j.foodhyd.2011.02.007.

Jabłońska-Trypuć, A.; Czerpak, R. (op. 2008): Surowce kosmetyczne i ich składniki. Część teoretyczna i ćwiczenia laboratoryjne. Wrocław: MedPharm Polska.

Kumar, Vinay; Abbas, Abul K.; Aster, Jon C.; Dworacki, Grzegorz; Olszewski, Włodzimierz; Perkins, James A. (2016): Robbins patologia. Wyd. 2 pol., dodr. Wrocław: Edra Urban & Partner.

Łasiński, Wiesław; Krzyształowicz, Franciszek; Abramowicz, Ignacy; Jordan, Józef; Reicher, Michał (2008): Układ nerwowy obwodowy, układ nerwowy autonomiczny, powłoka wspólna, narządy zmysłów. Wyd. 5 (dodr.). Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL (Anatomia człowieka : podręcznik dla studentów i lekarzy / Adam Bochenek, Michał Reicher, t. 5).

Parenteau-Bareil, Rémi; Gauvin, Robert; Berthod, François (2010): Collagen-Based Biomaterials for Tissue Engineering Applications. w: Materials 3 (3), s. 1863–1887. DOI: 10.3390/ma3031863.

Peng, Yong; Glattauer, Veronica; Werkmeister, Jerome A.; Ramshaw, John A. M. (2004): Evaluation for collagen products for cosmetic application. w: Journal of cosmetic science 55 (4), s. 327–341.

Shoulders, Matthew D.; Raines, Ronald T. (2009): Collagen structure and stability. w: Annual review of biochemistry 78, s. 929–958. DOI: 10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833.

 

 

Jedna myśl w temacie “Jeszcze o kolagenie

Skomentuj

Wprowadź swoje dane lub kliknij jedną z tych ikon, aby się zalogować:

Logo WordPress.com

Komentujesz korzystając z konta WordPress.com. Wyloguj /  Zmień )

Zdjęcie na Google

Komentujesz korzystając z konta Google. Wyloguj /  Zmień )

Zdjęcie z Twittera

Komentujesz korzystając z konta Twitter. Wyloguj /  Zmień )

Zdjęcie na Facebooku

Komentujesz korzystając z konta Facebook. Wyloguj /  Zmień )

Połączenie z %s